A kutatók együttműködnek a franciaországi SOLEIL Szinkrotron Létesítmény és a japáni Oszakai Egyetem Fehérjekutató Intézetének kutatóival. A publikáció a Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America-ban, az Amerikai Egyesült Államok Tudományos Akadémiája folyóiratában jelent meg.

A hazai kutatók a fehérjék másodlagos szerkezetének cirkuláris dikroizmus spektroszkópiával történő meghatározására dolgoztak ki új módszert. A metódus legnagyobb előnye, hogy alkalmas a fehérje-konformációs, illetve neurodegeneratív betegségekben – mint például az Alzheimer- vagy Parkinson-kór – érintett fehérjék különféle formái szerkezetének in vitro vizsgálatára. Az eredmények hozzájárulhatnak a kóros fehérje-aggregáció mechanizmusának és a szerkezet-patofiziológiai hatás összefüggéseinek megértéséhez.

A kutatók számára rendkívül nehéz feladat a fehérje-aggregáció pontos hátterének, a fehérje-aggregátumok és amiloid szálak szerkezetének meghatározása: ezekben az esetekben az olyan atomi felbontású módszerek, mint a Röntgen-krisztallográfia vagy az NMR-spektroszkópia általában nem használhatóak. A cirkuláris dikroizmus spektroszkópia, amely a jobbra és balra cirkulárisan polarizált fény minta általi eltérő elnyelésén alapszik, elterjedten használt módszer a fehérjék másodlagos szerkezetének tanulmányozására. Az eddigi algoritmusok azonban nem voltak képesek a β-szerkezetben gazdag fehérjék CD-spektrumait helyesen értelmezni.

Az ELTE-n működő kutatócsoportnak ismert szerkezetű fehérjék spektrumainak elemzésével sikerült kimutatnia, hogy a β-lemezes szerkezetű fehérjék CD-spektrumát a β-lemezek csavarodása döntő módon befolyásolja. Figyelembe véve a β-lemezek csavarodását, sikerült egy olyan új szerkezetbecslő módszert alkotniuk, amely az eddigieknél jóval nagyobb pontossággal képes megbecsülni a fehérjék másodlagos szerkezetét, és olyan többlet információkat szolgáltat, amely alkalmas a fehérjék térszerkezetének osztályba (fold) sorolására.

A módszer nem csak a β-szerkezetben gazdag fehérjék vizsgálatát teszi lehetővé: az eredmények szerint bármely fehérje másodlagos szerkezetének az eddigieknél pontosabb meghatározására használható. Segítségével olcsón és gyorsan ellenőrizhető, hogy a biotechnológiai módszerekkel előállított fehérjék felvették-e helyes szerkezetüket, így széles körben használt módszerré válhat.